Logo
    • English
    • Ελληνικά
    • Deutsch
    • français
    • italiano
    • español
  • Ελληνικά 
    • English
    • Ελληνικά
    • Deutsch
    • français
    • italiano
    • español
  • Σύνδεση
Προβολή τεκμηρίου 
  •   Ιδρυματικό Αποθετήριο Πανεπιστημίου Θεσσαλίας
  • Επιστημονικές Δημοσιεύσεις Μελών ΠΘ (ΕΔΠΘ)
  • Δημοσιεύσεις σε περιοδικά, συνέδρια, κεφάλαια βιβλίων κλπ.
  • Προβολή τεκμηρίου
  •   Ιδρυματικό Αποθετήριο Πανεπιστημίου Θεσσαλίας
  • Επιστημονικές Δημοσιεύσεις Μελών ΠΘ (ΕΔΠΘ)
  • Δημοσιεύσεις σε περιοδικά, συνέδρια, κεφάλαια βιβλίων κλπ.
  • Προβολή τεκμηρίου
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.
Ιδρυματικό Αποθετήριο Πανεπιστημίου Θεσσαλίας
Όλο το DSpace
  • Κοινότητες & Συλλογές
  • Ανά ημερομηνία δημοσίευσης
  • Συγγραφείς
  • Τίτλοι
  • Λέξεις κλειδιά

Biophysical characterization of V3-lipopeptide liposomes influencing HIV-1 infectivity

Thumbnail
Συγγραφέας
Rizos, A. K.; Baritaki, S.; Tsikalas, I.; Doetschman, D. C.; Spandidos, D. A.; Krambovitis, E.
Ημερομηνία
2007
DOI
10.1016/j.bbrc.2007.02.052
Λέξη-κλειδί
Dynamic light scattering
Electron paramagnetic resonance
HIV infectivity
Liposomes
V3-lipopetides
lipopeptide
liposome
third variable loop lipopeptide
unclassified drug
analytic method
animal cell
article
cell culture
controlled study
electron spin resonance
Human immunodeficiency virus 1
hydrodynamics
light scattering
nonhuman
parameter
priority journal
protein analysis
supramolecular chemistry
virus infectivity
Biophysics
Electron Spin Resonance Spectroscopy
HIV Core Protein p24
HIV Envelope Protein gp120
HIV-1
Humans
Lipoproteins
Peptides
Εμφάνιση Μεταδεδομένων
Επιτομή
The V3-loop of the HIV-1 gp120 alters host cell immune function and modulates infectivity. We investigated biophysical parameters of liposome constructs with embedded lipopeptides from the principle neutralizing domain of the V3-loop and their influence on viral infectivity. Dynamic light scattering measurements showed liposome supramolecular structures with hydrodynamic radius of the order of 900 and 1300 nm for plain and V3-lipopeptide liposomes. Electron paramagnetic resonance measurements showed almost identical local microenvironment. The difference in liposome hydrodynamic radius was attributed to the fluctuating ionic environment of the V3-lipopeptide liposomes. In vitro HIV-1 infectivity assays showed that plain liposomes reduced virus production in all cell cultures, probably due to the hydrophobic nature of the aggregates. Liposomes carrying V3-lipopeptides with different cationic potentials restored and even enhanced infectivity (p < 0.05). These results highlight the need for elucidation of the involvement of lipid bilayers as dynamic components in supramolecular structures and in HIV-1 fusion mechanisms. © 2007 Elsevier Inc. All rights reserved.
URI
http://hdl.handle.net/11615/32655
Collections
  • Δημοσιεύσεις σε περιοδικά, συνέδρια, κεφάλαια βιβλίων κλπ. [19735]
htmlmap 

 

Πλοήγηση

Όλο το DSpaceΚοινότητες & ΣυλλογέςΑνά ημερομηνία δημοσίευσηςΣυγγραφείςΤίτλοιΛέξεις κλειδιάΑυτή η συλλογήΑνά ημερομηνία δημοσίευσηςΣυγγραφείςΤίτλοιΛέξεις κλειδιά

Ο λογαριασμός μου

ΣύνδεσηΕγγραφή (MyDSpace)
Πληροφορίες-Επικοινωνία
ΑπόθεσηΣχετικά μεΒοήθειαΕπικοινωνήστε μαζί μας
Επιλογή ΓλώσσαςΌλο το DSpace
EnglishΕλληνικά
htmlmap