Logo
    • English
    • Ελληνικά
    • Deutsch
    • français
    • italiano
    • español
  • Ελληνικά 
    • English
    • Ελληνικά
    • Deutsch
    • français
    • italiano
    • español
  • Σύνδεση
Πλοήγηση ανά Συγγραφέα 
  •   Ιδρυματικό Αποθετήριο Πανεπιστημίου Θεσσαλίας
  • Πλοήγηση ανά Συγγραφέα
  •   Ιδρυματικό Αποθετήριο Πανεπιστημίου Θεσσαλίας
  • Πλοήγηση ανά Συγγραφέα
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.
Ιδρυματικό Αποθετήριο Πανεπιστημίου Θεσσαλίας
Όλο το DSpace
  • Κοινότητες & Συλλογές
  • Ανά ημερομηνία δημοσίευσης
  • Συγγραφείς
  • Τίτλοι
  • Λέξεις κλειδιά

Πλοήγηση ανά Συγγραφέα "Kalpaxis, D. L."

  • 0-9
  • A
  • B
  • C
  • D
  • E
  • F
  • G
  • H
  • I
  • J
  • K
  • L
  • M
  • N
  • O
  • P
  • Q
  • R
  • S
  • T
  • U
  • V
  • W
  • X
  • Y
  • Z
  • Α
  • Β
  • Γ
  • Δ
  • Ε
  • Ζ
  • Η
  • Θ
  • Ι
  • Κ
  • Λ
  • Μ
  • Ν
  • Ξ
  • Ο
  • Π
  • Ρ
  • Σ
  • Τ
  • Υ
  • Φ
  • Χ
  • Ψ
  • Ω

Ταξινόμηση κατά:

Σειρά:

Αποτελέσματα:

Αποτελέσματα 1-8 από 8

  • τίτλος
  • ημερομηνία δημοσίευσης
  • ημερομηνία υποβολής
  • αύξουσα
  • φθίνουσα
  • 5
  • 10
  • 20
  • 40
  • 60
  • 80
  • 100
    • Thumbnail

      Changes in the level of poly(Phe) synthesis in Escherichia coli ribosomes containing mutants of L4 ribosomal protein from Thermus thermophilus can be explained by structural changes in the peptidyltransferase center: a molecular dynamics simulation analysis 

      Papadopoulos, G.; Grudinin, S.; Kalpaxis, D. L.; Choli-Papadopoulou, T. (2006)
      Data from polyphenylalanine [poly(Phe)] synthesis determination in the presence and in the absence of erythromycin have been used in conjunction with Molecular Dynamics Simulation analysis, in order to localize the functional ...
    • Thumbnail

      Clindamycin binding to ribosomes revisited: foot printing and computational detection of two binding sites within the peptidyl transferase center 

      Kostopoulou, O. N.; Papadopoulos, G.; Kouvela, E. C.; Kalpaxis, D. L. (2013)
      Clindamycin is a semi-synthetic lincosamide, active against most Gram-positive bacteria and some protozoa. It binds to the 50S ribosomal subunit and inhibits early peptide chain elongation. By kinetic analysis it has been ...
    • Thumbnail

      Conjugation with polyamines enhances the antibacterial and anticancer activity of chloramphenicol 

      Kostopoulou, O. N.; Kouvela, E. C.; Magoulas, G. E.; Garnelis, T.; Panagoulias, I.; Rodi, M.; Papadopoulos, G.; Mouzaki, A.; Dinos, G. P.; Papaioannou, D.; Kalpaxis, D. L. (2014)
      Chloramphenicol (CAM) is a broad-spectrum antibiotic, limited to occasional only use in developed countries because of its potential toxicity. To explore the influence of polyamines on the uptake and activity of CAM into ...
    • Thumbnail

      The contribution of the zinc-finger motif to the function of Thermus thermophilus ribosomal protein S14 

      Xaplanteri, M. A.; Papadopoulos, G.; Leontiadou, F.; Choli-Papadopoulou, T.; Kalpaxis, D. L. (2007)
      In the crystal structure of the 30S ribosomal subunit from Thermus thermophilus, cysteine 24 of ribosomal protein S14 (TthS14) occupies the first position in a CXXC-X12-CXXC motif that coordinates a zinc ion. The structural ...
    • Thumbnail

      On the structural and functional importance of the highly conserved Glu56 of Thermus thermophilus L4 ribosomal protein 

      Leontiadou, F.; Xaplanteri, M. A.; Papadopoulos, G.; Gerassimou, C.; Kalpaxis, D. L.; Choli-Papadopoulou, T. (2003)
      The structural and functional importance of the highly conserved amino acid residue glutamic acid 56 (Glu56) of the ribosomal protein L4 from Thermus thermophilus (TthL4) has been investigated by replacing this residue by ...
    • Thumbnail

      On the structural and functional importance of the highly conserved Glu56 of Thermus thermophilus L4 ribosomal protein (vol 332, pg 73, 2003) 

      Leontiadou, F.; Xaplanteri, M. A.; Papadopoulos, G.; Gerassimou, C.; Kalpaxis, D. L.; Choli-Papadopou, T. (2004)
    • Thumbnail

      Ribosomes containing mutants of L4 ribosomal protein from Thermus thermophilus display multiple defects in ribosomal functions and sensitivity against erythromycin 

      Tsagkalia, A.; Leontiadou, F.; Xaplanteri, M. A.; Papadopoulos, G.; Kalpaxis, D. L.; Choli-Papadopoulou, T. (2005)
      Protein L4 from Thermus thermophilus (TthL4) was heterologously overproduced in Escherichia coli cells. To study the implication of the extended loop of TthL4 in the exit-tunnel and peptidlyltransferase functions, the ...
    • Thumbnail

      Synthesis and Evaluation of Chloramphenicol Homodimers: Molecular Target, Antimicrobial Activity, and Toxicity against Human Cells 

      Kostopoulou, O. N.; Magoulas, G. E.; Papadopoulos, G. E.; Mouzaki, A.; Dinos, G. P.; Papaioannou, D.; Kalpaxis, D. L. (2015)
      As fight against antibiotic resistance must be strengthened, improving old drugs that have fallen in reduced clinical use because of toxic side effects and/or frequently reported resistance, like chloramphenicol (CAM), is ...
      Η δικτυακή πύλη της Ευρωπαϊκής Ένωσης
      Ψηφιακή Ελλάδα
      ΕΣΠΑ 2007-2013
      Με τη συγχρηματοδότηση της Ελλάδας και της Ευρωπαϊκής Ένωσης
      htmlmap 

       

      Πλοήγηση

      Όλο το DSpaceΚοινότητες & ΣυλλογέςΑνά ημερομηνία δημοσίευσηςΣυγγραφείςΤίτλοιΛέξεις κλειδιά

      Ο λογαριασμός μου

      ΣύνδεσηΕγγραφή (MyDSpace)
      Πληροφορίες-Επικοινωνία
      ΑπόθεσηΣχετικά μεΒοήθειαΕπικοινωνήστε μαζί μας
      Επιλογή ΓλώσσαςΌλο το DSpace
      EnglishΕλληνικά
      Η δικτυακή πύλη της Ευρωπαϊκής Ένωσης
      Ψηφιακή Ελλάδα
      ΕΣΠΑ 2007-2013
      Με τη συγχρηματοδότηση της Ελλάδας και της Ευρωπαϊκής Ένωσης
      htmlmap